医学#2019考研究生#西医综合生物化学知识点总结[3]

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时间：2018-05-0715:40:22

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五、蛋白质结构与功能关系

1 、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础 。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。

尿素或盐酸胍可破坏次级键

&beta-巯基乙醇可破坏二硫键

2、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础
。

肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质
，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。

血红蛋白：具有4个亚基组成的四级结构 ，可结合4分子氧 。成人由两条&alpha-肽链(141个氨基酸残基)和两条&beta-肽链(146个氨基酸残基)组成
。在氧分压较低时
，与氧气结合较难，氧解离曲线呈S状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后 ，促进第二及第三个亚基与氧气的结合
，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合 ，称正协同效应 。结合氧后由紧张态变为松弛态
。

六
、蛋白质的理化性质

1、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团
，在一定的溶液PH条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。

2 、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象 。包括：

a.丙酮沉淀 ，破坏水化层
。也可用乙醇。

b.盐析
，将硫酸铵
、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀 。

3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下 ，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失
。主要为二硫键和非共价键的破坏
，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低 ，粘度增加
，结晶能力消失，生物活性丧失 ，易被蛋白酶水解 。常见的导致变性的因素有：加热 、乙醇等有机溶剂
、强酸、强碱 、重金属离子及生物碱试剂
、超声波、紫外线 、震荡等。

4
、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸
，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定
。

5、蛋白质的呈色反应

a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应 ，详见二 、3

b.双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热
，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应 。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高 ，双缩脲呈色深度下降
，可检测蛋白质水解程度
。

七、蛋白质的分离和纯化

1
、沉淀，见六

2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的 ，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳 、凝胶电泳等 。

3
、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法
。

4、层析：

a.离子交换层析
，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定PH时 ，各蛋白质的电荷量及性质不同
，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来 。

b.分子筛 ，又称凝胶过滤
。小分子蛋白质进入孔内
，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。

5 、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量 。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开
。

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